'아밀로이드 섬유' 평행구조로 잘 분해되지 않아

日 오사카대 연구팀
혈액투석환자에서 나타나기 쉬운 투석성 아밀로이드증(amyloidosis, 유전분증)을 일으키는 원인물질의 구조가 일본 연구팀에 의해 밝혀졌다.

오사카(大阪)대 단백질연구소 고토(後藤祐兒) 교수를 비롯한 연구팀은 美 과학잡지 '네이처 스트럭처럴 바이올로지' 5월호에 발표한 연구논문에서 이 원인물질은 평행구조로 나열되어 있으며 쉽게 분해되지 않는 것으로 확인했다고 밝혔다.

신부전으로 인한 혈액투석환자는 일본에서만 약 20만명에 이르고, 10년 이상 투석한 환자의 절반 가량이 어깨나 손목 부근에 통증을 일으키는 투석성 아밀로이드증에 걸리는 것으로 추정된다. 원인은 투석으로 제거하지 못해 농축된 면역단백질인 [β2 마이크로글로불린]의 구조가 변하면서 '아밀로이드 섬유'(amyloid fibrils)가 되고, 이것이 관절부위에 침착하기 때문으로 알려져 있다. 아밀로이드 섬유는 수만~수십만개의 단백질이 섬유상으로 굳어진 분자로서, 알츠하이머와 BSE(우해면상뇌증, 일명 광우병) 등 20여종에 이르는 아밀로이드증의 원인물질로 알려져 있다.

연구팀은 아밀로이드 섬유를 하나하나의 단백질로 분해하는 수법을 고안하고, NMR(핵자기공명장치)를 이용해 입체구조를 조사했다. 그 결과 보통 때에는 겹겹으로 접혀 있던 단백질이 창문의 블라인드처럼 평행선으로 나열되어 있고 다수의 날실(수소결합)로 연결돼 있는 것으로 밝혀졌다. 매우 견고하면서 안정적인 구조로 쉽게 분해되지 않는 특징이 아울러 확인됐다.

연구팀은 "아밀로이드 섬유의 이상구조가 밝혀짐에 따라, 그 발생을 막으면 질환을 치료할 가능성도 있다"고 설명했다.
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